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诊断酶学ppt下载

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.ppt
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lipeier
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2019-11-17
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246116
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课件PPT

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诊断酶学ppt

这是诊断酶学ppt,包括了目的与要求,概述,为什么学习有关酶的知识?血清酶的分类,血清酶变化的病理生理机制,血清酶的生理变异,测定方法、标本处理等对测定结果的影响,疾病时血清酶活力改变的机制,血清酶测定在临床诊断中应用等内容,欢迎点击下载。

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诊断酶学 目的与要求 掌握:血清酶变化的病理生理机制; 临床诊断中常用的血清酶类及其同工酶。 熟悉:缺血性冠状动脉和肝胆疾病的酶学诊断。 了解:血清酶的分类。 一、概述 什么是酶? 一类由活细胞产生,催化效率高、特异性强的生物催化剂。 为什么学习有关酶的知识? (一)诊断酶学的发展简史 20世纪初临床就开始测定体液中的酶 1908年测尿AMY活力——诊断急性胰腺炎 30年代ALP用于诊断骨骼疾病 诊断酶学的真正发展从50年代用分光光度法建立了连续监测酶活性方法开始 70年代开始起,逐步将注意力集中到同工酶测定上,又随免疫学和技术方法的开展,用抗原抗体反应有可能直接测定微量的酶蛋白。 (二)广泛利用酶诊断的原因 1. 测定酶活力的方法灵敏度、准确性较好; 2. 酶活力的变化早于临床体征或其他诊断指标 (三)诊断酶学的作用: 各种疾病的诊断、预后和随访观察 二、血清酶的分类 (一)血清(浆)特异酶:在血清(浆)中发挥催化作用的酶类,有明确的生理功能,含量高于其他组织。 (二)非特异的血浆酶:在血中不起任何生理作用,浓度明显低于组织和细胞中含量。 Ⅰ. 外分泌酶:血清中来源于外分泌腺的酶。 Ⅱ.细胞酶:存在于机体各种组织细胞中进行物质代谢的酶类。 三、血清酶变化的病理生理机制 (一)细胞酶的释放 Ⅰ. 细胞内外酶浓度的差异 Ⅱ.酶在细胞内定位与存在形式 Ⅲ.酶蛋白分子量的大小 (二)酶在细胞外间隙的分布和运送 细胞中的酶经过三种途径进入血液: 直接进入血液; 既和组织间隙也和血液直接相接触; 大部分进入组织液,经淋巴系统入血。 (三)血中酶的清除 一般以血中酶的半寿期代表酶从血中清除快慢。 (四)酶合成异常 对于血浆特异酶,细胞内酶合成下降是引起血中酶变化的重要因素。 (五)其它 抑制剂和活化剂 四、血清酶的生理变异 (一)性别 (二)年龄 (三)进食 (四)运动 (五)妊娠与分娩 五、测定方法、标本处理等对测定结果的影响 (一)酶测定方法及条件 固定时间法 连续监测法 平衡法 免疫学方法 1、固定时间法(两点法) 测定反应开始后某一时间内(t1到t2)产物或底物浓度的总变化量来求取酶反应初速度的方法。 特点:需加终止剂; 应做预试验确定线性时间; 比色计或分光光度计无需保温装置。 2、连续监测法(动力学法或速率法) 连续测定(每15s-20min监测一次)酶反应过程中某一反应产物或底物的浓度随时间的变化来求出酶反应初速度的方法。 特点:结果准确; 无需终止反应; 仪器必须有保温装置; 产物或底物应是可直接测定的化合物。 3、平衡法(终点法) 通过测定酶反应开始至反应达到平衡时产物或底物浓度总变化量来求出酶活力的方法。 特点:无需终止反应; 反应时间长,影响因素多; 适合零级反应期很短的酶促反应。 酶单位:反映在某一特定条件下使酶促反应 达到某一速度所需要的酶量。 惯用单位 国际单位(IU):每分钟能催化1微摩尔 底物的酶量为1个国际单位。 Katal单位:在确定的最适反应条件下每秒钟催化一个摩尔底物变化所需要的酶量。 (二)标本的采集、处理与贮存 1. 体外溶血 2. 一般采用血清标本 3. 酶蛋白不稳定,易失活 六、疾病时血清酶活力改变的机制 (一)酶合成异常 1. 合成减少:肝功能损伤 2. 合成增多:恶性肿瘤 (二)酶从损伤细胞中释放增加 疾病时大多数血清酶增高的主要机理。 主要原因: 缺氧 能量供应缺乏 酶的分子量越小,从细胞内释出的速度越快。 (三)缺血 (四)炎症 (五)坏死 (六)肿瘤 七、血清酶的选择原则: 可靠、可行的测定方法 特异性、灵敏度高——明确诊断和早期诊断 八、血清酶测定在临床诊断中应用 Ⅰ.肝细胞损伤的酶类 1.转氨酶——丙氨酸氨基转移酶(ALT)、天冬氨酸氨基转移酶(AST) (1)分布特点 AST含量多少顺序:心脏、肝、骨骼肌、肾 ALT含量多少顺序:肝、肾、心、骨骼肌 (2)在各类肝细胞疾病中的变化 ALT主要存在于细胞质中; AST主要存在于线粒体中; 病毒性肝炎:ALT AST 重症肝炎: ALT AST 肝硬化: ALT轻度增高, AST增高程度常超过ALT 2. 谷氨酸脱氢酶(GLDH) 分布:肝细胞含量最丰富 临床意义:肝小叶中央区坏死指标(四氯化 碳中毒,转氨酶/GLDH ) 酒精性肝损伤诊断 3. 山梨醇脱氢酶(SDH) 含量 主要反映肝胆系统的病变 特异性好,灵敏度和阳性率较差 4. 胆碱酯酶(ChE) 由肝脏合成分泌入血,是肝脏合成蛋白质功能的指标 肝病时,ChE合成下降,血清ChE Ⅱ.胆道梗阻的酶类 1.碱性磷酸酶(ALP) 阻塞性黄疸病人血清ALP活性升高 完全梗阻》不完全梗阻 肝外阻塞》肝内阻塞 癌性梗阻》良性梗阻 2. -谷氨酰转肽酶(-GT) 胆管梗阻的指标,灵敏度及阳性率优于ALP 3. 5'-核苷酸酶(5'-NT) Ⅲ. 肝纤维化的酶——单氨氧化酶(MAO) Ⅳ. 心肌梗死的血清酶 ⒉ AST、LDH、CK同工酶 ① AST同工酶 c-AST——细胞质 m-AST——线粒体 ② LDH同工酶 (1)类型 (2)正常与疾病时的特点 正常血清:LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5 心梗:LDH1>LDH2>LDH3>LDH4>LDH5 ③CK同工酶 (1). 类型 肌酸激酶(CK)亚基及其同工酶 (2). CK-MB对诊断心梗的特异性高 Ⅴ. 胰腺疾病的血清酶 ——-淀粉酶(AMY) 急性胰腺炎:2-12小时 AMY明显 12-72小时 达到高峰 持续3-4天,一周内恢复 Ⅵ. 骨骼疾病的血清酶 ——碱性磷酸酶(ALP) 1.分布:骨骼、肝、肾等 2.ALP热灭活试验Met红软基地

酶学检测PPT课件:这是一个关于酶学检测PPT课件,主要介绍了酶含量增高的原因;淀粉酶;血清肌酸激酶;乳酸脱氢酶,酶学检查酶含量增高的原因: 1.炎症 2.肿瘤 3.排泄管道受阻淀粉酶 淀粉酶主要来源于胰腺和唾液腺。1.参考值:血清:800~1200u/L 尿液:1000~12000 u/L 2.临床意义:1)急性胰腺炎: 2)胰腺癌:早期。 3)胰管受阻:胆囊炎、胆石症、胰腺癌早期、胃肠 穿孔等。慢性胰腺液 、胰腺癌晚期。 血清肌酸激酶 同工酶: CK-BB(快速部分):平滑肌、神经、脑组织 CK-MB(中速部分):心肌 CK-MM(慢速部分):骨骼肌 1.参考值: 酶偶联法:男性 38~174 U/L. 女性 26~140U/L. 2.临床意义: 增高(1)急性心肌梗死 (2)心肌炎和肌肉疾病 (3)溶栓治疗 (4)手术 降低:长期卧床、甲亢、激素治疗。 同工酶检测: 1.CK-MB增高: 急性心肌梗死、其他心肌损伤、肌肉疾病及手术。 2.CK-MM增高:急性心肌梗死、其他:骨骼肌疾病。 3.CK-BB增高:神经系统疾病、肿瘤。乳酸脱氢酶心肌骨骼肌和肾脏含量最丰富肝脾、胰腺、肺、以及肿瘤组织、红细胞含量也很丰富。同工酶:LDH1 来源于心肌、肾脏、胰腺、红细胞等。LDH2 LDH3:来自肺、脾、脑、甲状腺等。LDH4 LDH5 肝、皮肤、骨骼肌、白细胞、血小板及胆汁等。1.参考值: 醋酸纤维膜电泳法: LDH1 :0.24~0.34 LDH2:0.35~0.44 LDH3:0.19~0.27 LDH4:0~0.05 LDH5:0~0.02 2.临床意义:(1)急性心梗LDH1和LDH2都增高。 LDH1增高明显。(2)急性肝炎早期LDH5增高(3)阻塞性黄疸LDH4和LDH5都增高,LDH4增高明显,欢迎点击下载酶学检测PPT课件。

临床酶学检验技术介绍PPT:这是一个关于临床酶学检验技术介绍PPT,主要介绍了1.酶活性的国际单位定义。2.酶活性测定的连续监测法和定时法的概念。3.连续监测法的计算和方法设计。4.酶活性测定最适条件的概念和意义。5.ALT、AST、ALP、GGT、LD、CK测定参考方法原理和评价等等内容。酶的概念:人卫第六版 酶(enzyme)是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的生物催化剂(biocatalyst)。 人卫第七版 生物体内的酶(enzyme)是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸,前者是是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 酶促反应表示为: 底物:Subestrate:S 产物:Product:P 酶 :Enzyme:E 酶的化学本质: 绝大多数的酶是蛋白质,称这类酶为enzyme 具有催化功能的RNA被称为核酶(ribozyme) 具有催化功能的DNA被称为脱氧核酶(deoxyribozyme) 酶的研究历史: 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶,证明其为蛋白质,并提出酶的本质就是蛋白质的观点 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme(核酶),以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂 1995年,Jack W. Szostak 研究室首先报道了具有DNA连接酶活性的DNA片段,称之为脱氧核酶(deoxyribozyme) 临床酶学 高诊断灵敏度 高诊断特异性 临床酶学检验技术 酶活性测定 酶蛋白质量测定 临床酶学的历史: 1908年Wohlgemuth用尿淀粉酶(AMY)诊断急性胰腺炎 1930s,LPS、ALP、ACP开始用于临床——定时法 1950s,Karmen、La Due、Wroblewski等人建立了分光光度法,ALT、AST、CK、LD等酶活性测定应用于肝胆疾病、心脏疾病的诊断——连续监测法 1970s,同工酶和酶蛋白质量测定 1980s,同工酶亚型 酶的特性(一)化学本质:除核酶、脱氧核酶以外,为蛋白质(二)高效催化性(三)高度特异性(四)可调节性(五)不稳定性 绝对特异性(absolute specificity):只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物,欢迎点击下载临床酶学检验技术介绍PPT哦。

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